Ved at studere sin krystalstruktur har forskere opdaget, hvordan mavebakterien Helicobacter pylori Klarer at navigere væk fra høje niveauer af mavesyre. Opdagelsen skal føre til nye måder at behandle H. pylori Infektion, der er forbundet med mavesår og kræft.

Nuværende behandlinger for H. pylori Infektion generelt er afhængig af bredspektret antibiotika, men bakterien bliver resistent og behandlingen fejler i omkring 30% af tilfældene.

I den nye undersøgelse afslører biologer og fysikere ved University of Oregon (UO) i USA, hvordan et protein i H. pylori , Syrereceptoren TlpB, griber et lille molekyle kaldet urea, der hjælper det til at fornemme og navigere væk fra meget sure miljøer.

De skriver om deres resultater i den 14 juni online udgave af tidsskriftet Struktur .

Et vigtigt træk ved undersøgelsen er, at forskerne fandt, at TlpB har en lille platform, der stikker fra bakteriecellen, som de identificerede som et "PAS-domæne". Et PAS-domæne er en del af et protein, som registrerer signaler. Normalt ligger den inde i celler, men i tilfælde af TlpB i H. pylori Den stikker ud af cellen, når udad og binder til urinstof, hvilket giver den evnen til at mærke det ydre miljø.

Forskerne siger, at dette er første gang, at krystallografi er blevet brugt til at vise, at en bakteriel kemoreceptor indeholder et PAS-domæne uden for cellen.

Medforfatter James Remington er professor i fysik og medlem af UO Institut for Molekylærbiologi. Han fortalte pressen:

"Det er en smuk struktur, og dette domæne er aldrig blevet set før i denne klasse af proteiner."

"Indfanget ved atomær opløsning på 1,38 Ångstrøm er det første nye, betydelige strukturelle billede i 20 år af klassen af ​​receptorer, der anvendes af bakterier til at navigere i deres kemiske miljø," tilføjede han.

Han og hans kolleger lykkedes at manipulere proteinets atomstruktur og forstyrre dets evne til at binde til urinstof, og viste urea var nøglen til at hjælpe H. pylori Følelse og undgå syre.

Medforfatter Karen Guillemin, professor i biologi og også medlem af UO's Molecular Biology Institute, sagde, at når receptoren ikke er i stand til at binde til urinstof, bliver bakterien "forvirret" og kan ikke navigere væk fra høj syre:

" Vi fandt ud af, at denne urea-binding er helt afgørende for, at dette protein virker som en syreføler ."

Guillemin forklarede, at de nu har "væsentlig ny indsigt i, hvordan syreføling virker på atomniveau, hvilket er vigtigt for H. pylori s Liv i maven."

"Sundhedsmæssige konsekvenser er dette: Hvis vi forstyrrer bindingen af ​​urinstof, kan vi forvirre bakterierne og potentielt blokere deres evne til at nå maven, hvor de forårsager skade", tilføjede hun.

Remington sagde indtil videre, at de kun har "snapshots undervejs" af hvordan H. pylori s Signaler arbejde. Han sagde, at der nu er brug for mere arbejde for at forstå de underliggende mekanismer.

Men han sagde, Den struktur, de har afsløret, giver forskere mulighed for at se placeringen af ​​ca. 3.000 individuelle atomer i urea-bindende protein domæne .

H. pylori Er en gramnegativ bakterie, der først blev identificeret i 1982 og vist sig at være forbundet med mavesår og mavekræft.

Mens vi ved lidt om, hvordan det spredes, er det til stede i mavehalvdelen af ​​verdens befolkninger, hvoraf 80% af dem ikke har nogen symptomer.

Tilskud fra National Institutes of Health og National Science Foundation hjalp til med at støtte nogle af forskerne på undersøgelsen.

Undertale the Musical (Video Medicinsk Og Professionel 2024).